Задачи на биосинтез белка с решениями: Решение задач по теме: «Биосинтез белка»

Содержание

Решение задач на тему «Биосинтез белка» | Учебно-методическое пособие по биологии (11 класс):

Задачи по биосинтезу белка

1 вариант

Решите задачи:

Первое основание

Второе основание

Третье основание

Фен

Лей

Сер

Тир

—

Цис

—

Три

Лей

Про

Гис

Глн

Apr

Иле

Мет

Тре

Асн

Лиз

Сер

Apr

Вал

Ала

Асп

Глу

Гли

Генетический код (и РНК)

Правила пользования таблицей

Первый нуклеотид в триплете берется из левого вертикального ряда, второй — из верхнего горизонтального ряда и третий — из правого вертикального. Там, где пересекутся линии, идущие от всех трёх нуклеотидов, и находится искомая аминокислота.

Задача № 1.

Фрагмент цепи иРНК имеет последовательность нуклеотидов: ЦЦЦАЦЦГЦАГУА. Определите последовательность нуклеотидов на ДНК, антикодоны тРНК и последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 2. Фрагмент цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ТАЦЦЦТЦАЦТТГ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и аминокислотную последовательность соответствующего фрагмента молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 3

Последовательность нуклеотидов фрагмента цепи ДНК ААТГЦАГГТЦАЦТЦА. Определите последовательность нуклеотидов в и-РНК, аминокислот в полипептидной цепи. Что произойдет в полипептиде, если в результате мутации во фрагменте гена выпадет второй триплет нуклеотидов? Используйте таблицу гент. кода

Задача № 4. Внимательно прочитайте предложенный текст «Нуклеиновые кислоты» и найдите в нем предложения, в которых содержатся биологические ошибки. Запишите сначала номера этих предложений, а затем сформулируйте их правильно.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

1. Нуклеиновые кислоты, как и белки, являются полимерами. 2. Мономерами нуклеиновых кислот служат аминокислоты. 3. В состав нуклеиновых кислот входит четыре аминокислоты: аденин, гуанин, тимин, цитозин. 4. В клетках содержатся нуклеиновые кислоты двух видов ДНК и АТФ. 5. ДНК обеспечивает хранение и передачу наследственной информации от материнской клетке к дочерней. 6. В 1953 году было установлено, что молекула ДНК состоит из двух спирально закрученных цепей.

2 вариант

Решите задачи:

Первое основание

Второе основание

Третье основание

Фен

Лей

Сер

Тир

—

Цис

—

Три

Лей

Про

Гис

Глн

Apr

Иле

Мет

Тре

Асн

Лиз

Сер

Apr

Вал

Ала

Асп

Глу

Гли

Генетический код (и РНК)

Правила пользования таблицей

Задача 1.

Фрагмент цепи иРНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ЦУАЦААГГЦУАУ. Определите последовательность нуклеотидов на ДНК, антикодоны соответствующих тРНК и аминокислотную последовательность соответствующего фрагмента молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача 2.

Фрагмент цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ГТГТТТГАГЦАТ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны тРНК и последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 3.

Участок одной из цепей молекулы ДНК содержит 300 нуклеотидов с Аденином, 100 нуклеотидов с тимином, 150 нуклеотидов с гуанином, и 200 с цитозином. Какое число нуклеотидов с А, Т, Г, Ц содержатся в двухцепочечной молекуле ДНК? Сколько аминокислот должен содержать белок , кодируемый этим участком молекулы ДНК,Ответ поясните.

Задача № 4.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ОТВЕТЫ:

Вариант 1.

1. Схема решения задачи включает:

1) последовательность на ДНК: ГГГТГГЦГТЦАТ;

2) антикодоны молекул тРНК: ПТ, УГГ, ЦГУ, ЦАУ;

3) последовательность аминокислот: про-тре-ала-вал.

2. Схема решения задачи включает:

1) последовательность на иРНК: АУГГГАГУГААЦ;

2) антикодоны молекул тРНК: УАЦ, ЦЦУ, ЦАЦ, УУГ;

3) аминокислотная последовательность: мет-гли-вал-асн.

Задача 3.

последовательность нуклеотидов и-РНК УУАЦГУЦЦАГУГАГУ
аминокислоты: лей-арг-про-вал-сер
При выпадении второго аминокислота арг не будет входить в состав белка и изменится структура белка

Задача 4.

Ответ:

Содержание верного ответа и указания к оцениванию (допускаются иные формулировки ответа, не искажающие его смысла)	Баллы
Элементы ответа: 1) 2 – Мономерами нуклеиновых кислот служат нуклеотиды. 2) 3 – В состав нуклеиновых кислот входит пять нуклеотидов: аденин, гуанин, тимин, цитозин, урацил. 3) 4 – В клетках содержатся нуклеиновые кислоты двух видов – ДНК и РНК.
В ответе указаны и исправлены все три ошибки.	3
В ответе указаны и исправлены 2 ошибки, ИЛИ указаны 3 ошибки, но исправлены только 2 из них.	2
В ответе указана и исправлена 1 ошибка, ИЛИ указаны 2 – 3 ошибки, но исправлена 1 из них.	1
Ошибки не указаны, ИЛИ указаны 1 – 3 ошибки, но не исправлена ни одна из них.	0
Ответ неправильный или отсутствует	0
Максимальный балл	3

Вариант 2

1. Схема решения задачи включает:

1) последовательность на ДНК: ГАТГТТЦЦГАТА;

2) антикодоны четырех молекул тРНК: ГАУ, ГУУ, ЦЦГ, АУА;

3) аминокислотная последовательность: лей-глн-гли-тир.

2. Схема решения задачи:

1) последовательность на иРНК: ЦАЦАААЦУЦГУА;

2) антикодоны молекул тРНК: ГУГ, УУУ, ГАГ, ЦАУ;

3) последовательность аминокислот: гис-лиз-лей-вап

Задача 3.

1.согласно принципу комплементарности во второй цепи ДНК: А=100, Т=300, г=200, Ц=150, а в двух цепях ДНК: А=400, Т=600, Г-400, Ц= 300

2.информацию о белке несет одна из цепей ДНК, число нуклеотидов в одной цепи равно А+Т+Г+Ц =300+ 100+150+200= 750

3. одну аминокислоту кодирует 3 нуклеотида, значит, 750:3=250 аминокислот.

Задача 4. . Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

1) в ДНК хранится информация о первичной структуре белка

2) с ДНК информация переписывается на и-РНК, которая служит матрицей для биосинтеза белка.

3) т-РНК присоединяет аминокислоты и доставляют к рибосомам

Биология.

Биосинтез белка. Полный практический курс для самостоятельной подготовки к заданиям №3 и №27

Введение

Задачи по биосинтезу белка в ЕГЭ по биологии существуют с момента введения ЕГЭ как обязательного экзамена. В 2022 году биосинтезу белка посвящены задания №3 и №27. Однако в заданиях №3 и №27 иногда встречаются темы, посвященные хромосомному материалу и делению клеток. Им будет посвящена отдельная книга.

В любом случае, важно уметь быстро и точно решать задачи по биосинтезу белка, так как они встречаются примерно в половине случаев в заданиях №3 и №27. Верное выполнение задания №3 дает 1 первичный балл, а задания №27 – 3 первичных балла. Стоит учесть, что при наличии должных навыков выполнение этих заданий занимает не более 5 минут, экономя время для решения более сложных заданий.

По сути, чтобы успешно решать задания на синтез белка требуются следующие умения:

1. Знание теоретических основ синтеза белка

2. Умение составлять нуклеотидные последовательности

3. Умение пользоваться таблицей генетического кода

4. Знание правил оформления заданий в 2022 году

5. Знание свойств генетического кода

Также вам потребуется внимательность, внимательность и еще раз внимательность. Почему важна внимательность? Задание №3 выполняется в среднем в 75% случаев, а задание №27 – в среднем в 40% случаев. Причем большинство ошибок – это ошибки на внимательность. Несмотря на простоту и шаблонность заданий, они не так часто, как хотелось бы, выполняются верно.

Данная книга поможет вам в самостоятельной подготовке к заданиям №3 и №27. В Разделе 1 мы изучим необходимые теоретические основы и научимся решать задания №3. В Разделе 2 мы научимся решать базовую задачу на синтез белка и разберем правила оформления на 5`-концы и 3`-концы. В Разделе 3 научимся решать 5 наиболее частых моделей задач, встречающихся на реальном ЕГЭ. В Разделе 4 представлены разнообразные нестандартные задачи на синтез белка. Все задачи приводятся с ответами или краткими решениями. В Приложении содержится таблица генетического кода, правила оформления задач в 2022 году и свойства генетического кода.

Книга построена по принципу «от простого к сложному». Предполагается, что у читателя есть базовые знания по цитологии. Я рекомендую начать изучать данную книгу с самого начала всем, даже если вы имеете опыт решения подобных задач.

Любые вопросы или замечания я буду крайне рад получить по электронной почте [email protected] или в социальной сети «Вконтакте» vk.com/egorsovetnikov

Раздел 1. Основы и решение задания №3

Устройство ДНК и РНК

Весь процесс биосинтеза белка можно представить в виде простой схемы, называемой центральной догмой молекулярной биологии:

ДНК → РНК → Белок

Задача данного раздела – разобрать структурные элементы схемы (ДНК, РНК, белок) и процессы, объединяющие систему (стрелочки).

ДНК и РНК – это полимеры (нуклеиновые кислоты), состоящие из мономеров (нуклеотидов).

Каждый мономер (нуклеотид) состоит из трех частей: азотистого основания, пентозы, фосфатной группы.

Азотистые основания – сложные циклические соединения, содержащие в своем составе азот. Знать их формулы не нужно, достаточно знать названия.

Для ДНК характерны следующие азотистые основания: аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г), цитозин (Ц).

Для РНК характерны следующие азотистые основания: аденин (А), урацил (У), гуанин (Г), цитозин (Ц).

Как мы видим, азотистые основания у ДНК и РНК почти одни и те же, разве что в ДНК тимин, а в РНК урацил. Это придется запомнить.

Пентоза – это пятиуглеродный моносахарид. В случае РНК это будет рибоза (оттуда и название РНК – рибонуклеиновая кислота), в случае ДНК – это будет дезоксирибоза (оттуда и название ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота). Знать их формулы не нужно, но названия выучить придется.

Фосфатная группа – это остаток ортофосфорной кислоты (H₃PO₄). Аналогично с другими соединениями, знать формулу не нужно.

Объединив три составляющие – получаем мононуклеотид. На картинке ниже изображен аденозинмонофосфат.

На ЕГЭ не используются такие сложные картинки с точным изображением химической структуры. Используются более простые схемы. На картинке ниже под буквой «А» обозначен аденин, пятиугольник в центре – рибоза или дезоксирибоза, слева буквой «Р» изображен фосфатный остаток. Все вместе – аденозинмонофосфат.

Если использовать азотистое основание аденин, рибозу и добавить вместо одного три остатка фосфорной кислоты, то получится АТФ – аденозинтрифосфорная кислота, которая является главной энергетической «валютой» клетки.

ДНК – двуцепочечная нуклеиновая кислота. Откуда берется две цепи? Азотистые основания, находящиеся напротив друг друга, образуют водородные связи. Причем водородные связи образуются по особому правилу, называемому принципом комплементарности.

Принцип комплементарности для ДНК: аденин образует водородные связи с тимином (и наоборот, тимин образует водородные связи с аденином), гуанин образует водородные связи с цитозином (и наоборот).

Принцип комплементарности с участием РНК: аденин образует водородные связи с урацилом (и наоборот, урацил образует водородные связи с аденином), гуанин образует водородные связи с цитозином (и наоборот).

Проще запомнить так в ДНК: А-Т, Г-Ц.

В РНК Т заменяется на У: А-У, Г-Ц.

Если никак не запомнить эти несчастные 5 букв, то выпишите их на руку или даже можете набить татуировку. Я запомнил этот принцип благодаря бессмысленной фразе:

Автор Текста Грохнул Цыпленка. То есть А-Т, Г-Ц. Запомнить, что в РНК тимин заменяется на урацил – несложно.

Изобразим итоговый результат в виде очень короткой цепочки.

Водородные связи между двумя цепями обозначены пунктиром. Обратите внимание на то, что одна цепь перевернута, то есть, «идет в противоположную» сторону. Важно запомнить одну вещь, которая очень пригодится в будущем: каждая цепочка начинается с фосфатной группы (это 5`-конец), а заканчивается OH-группой (это 3`-конец), причем обе цепи идут в разные стороны, это называется «антипараллельностью».

Решение заданий №3 на структуру ДНК

Теперь мы знаем, что в ДНК две цепочки, и состоит она из 4 нуклеотидов, комплементарных друг другу: А-Т, Г-Ц. Получается, зная общее количество аденина в обеих цепях ДНК, мы знаем и общее количество тимина в обеих цепях ДНК, так как они всегда комплементраны, а значит, равны по количеству: А = Т. Аналогично с гуанином и цитозином. Их количество будет строго одинаковым: Г = Ц.

Это называется первым правилом Чаргаффа.

Первое правило: А = Т, Г = Ц

Следовательно, зная общее количество нуклеотидов и количество хотя бы одного нуклеотида, можно найти все остальные. Если в задаче используется процентное соотношение нуклеотидов, то общее количество нуклеотидов равно 100%.

Это называется вторым и третьим правилами Чаргаффа.

Второе правило: А + Г = Ц + Т

Третье правило: А + Ц = Г + Т

У нас достаточно знаний, чтобы решать первые задачи.

Перейдем к демонстрационным задачам.

Демонстрационная задача на структуру ДНК №1

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с аденином приходится 17%. Определите процентное содержание остальных нуклеотидов, входящих в состав этой молекулы.

Решение демонстрационной задачи на структуру ДНК №1

1. Всего количество нуклеотидов равно 100%

2. Количество тимина и аденина равны, так как они комплементарны, то есть, по 17% каждого нуклеотида

3. На гуанин и цитозин приходится: общее количество нуклеотидов отнять количество тимина и отнять количество аденина, то есть 100 – 17 – 17 = 66%

4. Количество гуанина и цитозина равно, а их общее количество 66%. Получается, количество гуанина и цитозина по 33%

5. Итак, в молекуле ДНК 17% аденина, 17% тимина, 33% гуанина, 33% цитозина.

Демонстрационная задача на структуру ДНК №2

В молекуле ДНК всего 1200 нуклеотидов. Количество нуклеотидов с цитозином составляет 200. Определите количество остальных нуклеотидов, входящих в состав этой молекулы.

Решение демонстрационной задачи на структуру ДНК №2

1. Всего количество нуклеотидов 1200

2. Количество гуанина равно количеству цитозина, то есть, 200 нуклеотидов.

3. На аденин и тимин приходится: общее количество нуклеотидов отнять количество цитозина и отнять количество гуанина, то есть 1200 – 200 – 200 = 800.

4. Количество аденина и тимина равно, а их общее количество 800, получается, по 400 на каждый нуклеотид.

5. Итак, в молекуле ДНК 200 цитозина, 200 гуанина, 400 аденина, 400 тимина.

В задачах на ЕГЭ требуется указать лишь одно число конкретного нуклеотида.

На самом деле, на ЕГЭ задания еще проще – обычно требуется установить содержание только одного нуклеотида в молекуле ДНК.

Однако могут попасться и более сложные задания, некоторые модели которых вы сможете встретить ниже.

Задача на структуру ДНК №1

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с аденином приходится 26%. Определите процентное содержание нуклеотидов с тимином, входящих в состав этой молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №2

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с аденином приходится 15%. Определите процентное содержание нуклеотидов с цитозином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №3

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с тимином приходится 23%. Определите процентное содержание нуклеотидов с гуанином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №4

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с цитозином приходится 31%. Определите процентное содержание нуклеотидов с гуанином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №5

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с гуанином приходится 18%. Определите процентное содержание нуклеотидов с аденином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №6

В молекуле ДНК на долю нуклеотидов с аденином приходится 30%. Определите процентное содержание нуклеотидов с урацилом, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №7

Двуцепочечная молекула ДНК содержит 300 нуклеотидов, 100 из которых в качестве азотистого основания имеют гуанин. Определите количество нуклеотидов с цитозином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №8

Двуцепочечная молекула ДНК содержит 420 нуклеотидов, 85 из которых в качестве азотистого основания имеют аденин. Определите количество нуклеотидов с гуанином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №9

Двуцепочечная молекула ДНК содержит 150 нуклеотидов, 33 из которых в качестве азотистого основания имеют тимин. Определите количество нуклеотидов с цитозином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №10

Двуцепочечная молекула ДНК содержит 142 нуклеотида, 27 из которых в качестве азотистого основания имеют цитозин. Определите количество нуклеотидов с цитозином, входящих в состав молекулы. В ответе запишите только соответствующее число.

Задача на структуру ДНК №11

В молекуле ДНК 60 нуклеотидов с тимином, что составляет 15% от общего количества. Сколько нуклеотидов с цитозином? В ответ запишите только соответствующее число.

Ответы к задачам на структуру ДНК с кратким пояснением:

1. 26. Количество тимина равно количеству аденина.

2. 35. Так как (100 – 15 – 15)/2 = 35.

3. 27. Так как (100 – 23 – 23)/2 = 27.

4. 31. Количество гуанина равно количеству цитозина.

5. 32. Так как (100 – 18 – 18)/2 = 32.

6. 0. Так как урацил не входит в состав ДНК.

7. 100. Количество цитозина равно количеству гуанина.

8. 125. Так как (420 – 85 – 85)/2 = 125.

9. 42. Так как (150 – 33 – 33)/2 = 42.

10. 27. Количество цитозина дано в самой задаче.

11. 140. Общее количество нуклеотидов 60/15*100 = 400. Количество цитозина = (400 – 60 – 60)/2 = 140.

проблем биосинтеза белка | Журнал общей физиологии

Skip Nav Destination

Статья| 01 июля 1966 г.

Питер Ленгьел

Информация об авторе и статье

Издательство в сети: 1540-7748

Издательство для печати: 0022-1295

1966

J Gen Physiol (1966) 49 (6): 305–330.

https://doi.org/10.1085/jgp.49.6.305

Стандартный вид
Просмотры
- Содержание артикула
- Рисунки и таблицы
- Видео
- Аудио
- Дополнительные данные
- Экспертная оценка
PDF
Делиться
- Facebook
- Твиттер
- LinkedIn
- MailTo
Инструменты
- Получить разрешения
- Иконка Цитировать Цитировать
Поиск по сайту

Цитата

Питер Ленгьел; Проблемы биосинтеза белков.

J Gen Physiol 1 июля 1966 года; 49 (6): 305–330. doi: https://doi.org/10.1085/jgp.49.6.305

Скачать файл цитаты:

Рис (Зотеро)
Менеджер ссылок
EasyBib
Подставки для книг
Менделей
Бумаги
КонецПримечание
РефВоркс
Бибтекс

поиск панели инструментов

Расширенный поиск

Схема этапов синтеза белка. Природа генетического кода. Использование синтетических олиго- и полинуклеотидов при расшифровке кода. Структура кода: родство синонимичных кодонов. Гипотеза колебания. Инициация цепи и N -формилметионин. Обрыв цепи и бессмысленные кодоны. Ошибки перевода: двусмысленность in vitro. Супрессорные мутации, приводящие к неоднозначности. Ограничения универсальности кода. Попытки определить конкретные кодоны, используемые видом.

Механизмы подавления, вызванные ( a ) аномальная аминоацил-тРНК, ( b ) нарушение рибосом. Действие стрептомицина. Проблема «чтения» матрицы нуклеиновой кислоты. Различные рибосомные мутанты и мутанты ДНК-полимеразы могут вызывать разные ошибки. Возможность участия аллостерических белков в считывании матрицы.

Этот контент доступен только в формате PDF.

данные и цифры

Данные и рисунки

содержимое

Содержимое

добавки

Дополнения

ссылок

Ссылки

Предыдущая статья
Следующая статья

Эволюционные последствия неправильного синтеза белка

1. Паркер Дж. Ошибки и альтернативы в прочтении универсального генетического кода. микробиол. Отзывы.

1989; 53: 273–298. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

2. Огл Дж. М., Рамакришнан В. Структурное понимание точности перевода. Анну. Преподобный Биохим. 2005; 74: 129–177. [PubMed] [Google Scholar]

3. Ли Дж. В. и др. Дефектная по редактированию тРНК-синтетаза вызывает неправильную укладку белка и нейродегенерацию. Природа. 2006; 443: 50–55. [PubMed] [Академия Google] Глобальная неправильная трансляция, вызванная неправильным сворачиванием белка, приводит к нейродегенерации, специфичной для клеточного типа, у мышей. Захватывающее исследование, которое связывает точность перевода с фенотипом болезни.

4. Рубинштейн Э. Неправильное включение аналога пролина азетидин-2-карбоновой кислоты в патогенез рассеянного склероза: гипотеза. Дж. Нейропатол. Эксп. Нейрол. 2008;67:1032–1034. [PubMed] [Google Scholar]

5. Драммонд Д.А., Уилке К.О. Неправильный фолдинг белка, вызванный неправильным переводом, как доминирующее ограничение эволюции кодирующей последовательности. Клетка. 2008; 134:341–352. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] Биоинформатическое и модельное исследование, демонстрирующее, что полногеномные модели молекулярной эволюции являются общими для бактерий и млекопитающих. Исследование также показало, что в простой модели эволюции белка для воспроизведения этих паттернов достаточно отбора против неправильного сворачивания белка, вызванного неправильной трансляцией.

6. Чжао Л., Лонго-Угадай С., Харрис Б.С., Ли Дж.В., Акерман С.Л. Накопление белка и нейродегенерация у мутантных мышей woozy вызваны нарушением SIL1, кошаперона BiP. Природа Жене. 2005; 37: 974–979. [PubMed] [Google Scholar]

7. Драммонд Д.А., Блум Дж.Д., Адами С., Уилке С.О., Арнольд Ф.Х. Почему высокоэкспрессированные белки эволюционируют медленно. проц. Натл. акад. науч. США. 2005; 102:14338–14343. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

8. Wilke CO, Drummond DA. Популяционная генетика трансляционной устойчивости. Генетика. 2006; 173: 473–481. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Вилленсдорфер М., Бюргер Р., Новак М.А. Скорость фенотипических мутаций и обилие аномальных белков в дрожжах. PLoS-компьютер. биол. 2007;3:e203. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10. Голдсмит М., Тауфик Д.С. Возможная роль фенотипических мутаций в эволюции экспрессии и стабильности белков. проц. Натл. акад. науч. США. 2009;106:6197–6202. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] Одно из первых исследований по изучению влияния ошибок транскрипции на эволюцию белка в экспериментальной системе. Бета-лактамаза TEM-1, экспрессируемая под воздействием склонной к ошибкам РНК-полимеразы, показала повышенный уровень экспрессии, повышенную термостабильность и повышенную устойчивость к мутациям.

11. Лофтфилд РБ. Частота ошибок в синтезе белка. Биохим. Дж. 1963; 89: 82–92. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Крамер Э.Б., Фарабо П.Дж. Частота ошибок неправильного прочтения трансляции в E. coli во многом определяется конкуренцией тРНК. РНК. 2007; 13:87–96. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] Высокоточное измерение частоты неправильного включения определенных аминокислот при трансляции.

13. Стэнсфилд И., Джонс К.М., Герберт П., Шоу ALWV, Туите М.Ф. Ошибки перевода миссенс в Saccharomyces cerevisiae . Дж. Мол. биол. 1998; 282:13–24. [PubMed] [Google Scholar]

14. Вонг C-H. Гликозилирование белков: новые вызовы и возможности. Дж. Орг. хим. 2005; 70:4219–4225. [PubMed] [Google Scholar]

15. Махал Л.К. Гликомика: к биоинформационным подходам к пониманию гликозилирования. Противораковые агенты в медицинской химии. 2008; 8: 37–51. [PubMed] [Google Scholar]

16. Заморозить HH. Генетические дефекты гликома человека. Природа Обзоры Генетика. 2006; 7: 537–551. [PubMed] [Академия Google]

17. Winklhofer K, Tatzelt J, Haass C. Два аспекта неправильной укладки белков: усиление и потеря функции при нейродегенеративных заболеваниях. Журнал EMBO. 2008; 27: 336–349. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

18. Schubert U, et al. Быстрая деградация большой доли вновь синтезированных белков протеасомами. Природа. 2000; 404: 770–774. [PubMed] [Google Scholar]

19. Vabulas R, Hartl F. Синтез белка при остром ограничении питательных веществ зависит от функции протеасом. Наука. 2005;310:1960–1963. [PubMed] [Google Scholar]

20. Нэнгл Л., Мотта С., Шиммель П. Глобальные последствия неправильного перевода из-за дефекта редактирования в клетках млекопитающих. Химия и биология. 2006; 13:1091–1100. [PubMed] [Google Scholar]

21. Bacher JM, de Crécy-Lagard V, Schimmel PR. Ингибирует рост клеток и функциональные изменения белка из-за дефектной по редактированию тРНК-синтетазы. проц. Натл. акад. науч. США. 2005; 102:1697–1701. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22. Стефани М. Общая клеточная дисфункция при нейродегенеративных заболеваниях: роль поверхностей в раннем неправильном сворачивании белков, агрегации и агрегатной цитотоксичности. Нейробиолог. 2007;13:519–531. [PubMed] [Google Scholar]

23. Мальгароли А., Валлар Л., Зимарино В. Белковый гомеостаз в нейронах и его патологические изменения. Текущее мнение в нейробиологии. 2006; 16: 270–274. [PubMed] [Google Scholar]

24. Гидалевиц Т., Бен-Цви А., Хо К., Бригнулл Х., Моримото Р.И. Прогрессирующее нарушение фолдинга клеточных белков в моделях полиглутаминовых заболеваний. Наука. 2006; 311:1471–1474. [PubMed] [Академия Google] Это исследование дает представление о природе клеточных затрат из-за неправильной укладки белков, демонстрируя, как склонные к агрегации белки могут вызывать цитотоксические эффекты, дестабилизируя минимально стабильные основные белки.

25. Гидалевиц Т., Крупински Т., Гарсия С., Моримото Р.И. Дестабилизирующие белковые полиморфизмы на генетическом фоне направляют фенотипическое проявление токсичности мутантного SOD1. Генетика PLoS. 2009;5:e1000399. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Стефани М.

, Добсон С.М. Агрегация белков и совокупная токсичность: новый взгляд на укладку белков, болезни неправильной укладки и биологическую эволюцию. Дж. Мол. Мед. 2003; 81: 678–699. [PubMed] [Google Scholar]

27. Кохански М.А., Дуайер Д.Дж., Вежбовски Дж., Коттарел Г., Коллинз Дж.Дж. Неправильная трансляция мембранных белков и активация двухкомпонентной системы запускают гибель клеток, опосредованную антибиотиками. Клетка. 2008;135:679–690. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Буччиантини М. и др. Присущая агрегатам токсичность подразумевает общий механизм болезней неправильной укладки белков. Природа. 2002; 416: 507–511. [PubMed] [Академия Google] Одна из первых демонстраций того, что неправильно свернутые белки могут быть цитотоксическими. Агрегаты N-концевого домена белка HypF E. coli снижают жизнеспособность фибробластов мыши в зависимости от концентрации.

29. Бюргер Р., Вилленсдорфер М., Новак М.А. Почему частота фенотипических мутаций намного выше, чем частота генотипических мутаций? Генетика. 2006;172:197–206. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Stoebel D, Dean A, Dykhuizen D. Стоимость экспрессии генов белков оперона E. coli lac заключается в процессе, а не в продуктах. Генетика. 2008; 178:1653–1660. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

31. Orgel L. Поддержание точности синтеза белка и его значение для старения. проц. Натл. акад. науч. США. 1963; 49: 517–521. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

32. Bacher JM, Schimmel P. Аминоацил-тРНК-синтетаза с дефектом редактирования оказывает мутагенное действие на стареющие бактерии посредством SOS-реакции. проц. Натл. акад. науч. США. 2007;104:1907–1912. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

33. Акаши Х. Использование синонимичных кодонов в Drosophila melanogaster : естественный отбор и точность трансляции. Генетика. 1994; 136: 927–935. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34. Столецки Н., Эйр-Уокер А. Использование синонимичных кодонов в Escherichia coli : Отбор по точности перевода. Мол. биол. Эвол. 2007; 24: 374–381. [PubMed] [Google Scholar]

35. Zhou T, Weems M, Wilke CO. Оптимальные для трансляции кодоны связаны со структурно чувствительными сайтами в белках. Мол. биол. Эвол. 2009 г.;26:1571–1580. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Ruusala T, Andersson D, Ehrenberg M, Kurland CG. Сверхточные рибосомы подавляют рост. Журнал EMBO. 1984; 3: 2575–2580. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

37. Арчетти М. Выбор использования кодонов для минимизации ошибок на уровне белков. Дж. Мол. Эвол. 2004; 59: 400–415. [PubMed] [Google Scholar]

38. Archetti M. Генетическая надежность и отбор на уровне белка для синонимичных кодонов. Дж. Эвол. биол. 2006;19: 353–365. [PubMed] [Google Scholar]

39. Хиггс П.Г., Хао В., Голдинг Г.Б. Выявление селективного воздействия на высокоэкспрессированные гены. Эволюционная биоинформатика. 2007; 2:1–13. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Freeland SJ, Hurst LD. Генетический код один на миллион. Дж. Мол. Эвол. 1998; 47: 238–248. [PubMed] [Google Scholar]

41. Woese CR. Об эволюции генетического кода. проц. Натл. акад. науч. США. 1965; 54: 1546–1552. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Вильгельм Б.Т. и др. Динамический репертуар эукариотического транскриптома, рассмотренный с разрешением в один нуклеотид. Природа. 2008; 453:1239–1243. [PubMed] [Академия Google] Подробное исследование транскриптома Schizosaccharomyces pombe в различных условиях с использованием как высокопроизводительного секвенирования, так и мозаичных массивов. Исследование обнаружило широко распространенную транскрипцию некодирующих областей и частое удержание интронов в мРНК.

43. Loeb DD, et al. Полный мутагенез протеазы ВИЧ-1. Природа. 1989;340:397–400. [PubMed] [Google Scholar]

44. Shafikhani S, Siegel RA, Ferrari E, Schnellenberger V. Создание больших библиотек случайных мутантов в Bacillus subtilis с помощью мультимеризации плазмид на основе ПЦР. Биотехнологии. 1997; 23: 304–310. [PubMed] [Google Scholar]

45. Догерти П.С., Чен Г., Иверсон Б.Л., Джорджиу Г. Количественный анализ влияния частоты мутаций на созревание аффинности одноцепочечных Fv-антител. проц. Натл. акад. науч. США. 1999;97:2029–2034. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

46. Guo HH, Choe J, Loeb LA. Толерантность белков к случайным заменам аминокислот. проц. Натл. акад. науч. США. 2004; 101:9205–9210. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47. Bloom JD, et al. Термодинамическое предсказание нейтральности белков. проц. Натл. акад. науч. США. 2005; 102: 606–611. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48. Берштейн С., Сегал М., Бекерман Р., Токурики Н., Тауфик Д.С. Связь между устойчивостью и эпистазом формирует ландшафт пригодности случайно дрейфующего белка. Природа. 2006;444:929–932. [PubMed] [Google Scholar]

49. Таверна Д.М., Гольдштейн Р.А. Почему белки так устойчивы к мутациям? Дж. Мол. биол. 2002; 315: 479–484. [PubMed] [Google Scholar]

50. Wilke CO, Bloom JD, Drummond DA, Raval A. Прогнозирование толерантности белков к случайным заменам аминокислот. Биофиз. Дж. 2005; 89: 3714–3720. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51. Tartaglia GG, Pechmann S, Dobson CM, Vendruscolo M. Жизнь на грани: связь между уровнями экспрессии генов и скоростью агрегации белков человека. Тенденции биохим. науч. 2007; 32: 204–206. [PubMed] [Академия Google]

52. Вендрусколо М., Тарталья Г.Г. К количественным предсказаниям в клеточной биологии с использованием химических свойств белков. Мол. БиоСист. 2008;4:1170–1175. [PubMed] [Google Scholar]

53. Tartaglia GG, Pechmann S, Dobson CM, Vendruscolo M. Взаимосвязь между уровнями экспрессии мРНК и растворимостью белка в E. coli . Дж. Мол. биол. 2009; 388: 381–389. [PubMed] [Google Scholar]

54. McGlincy NJ, Smith CWJ. Альтернативный сплайсинг, приводящий к нонсенс-опосредованному распаду мРНК: в чем смысл нонсенса? Тенденции биохим. науч. 2008; 33: 385–39.3. [PubMed] [Google Scholar]

55. Джейлон О. и др. Трансляционный контроль сплайсинга интронов у эукариот. Природа. 2008; 451:359–362. [PubMed] [Академия Google] Изучение важности пути нонсенс-опосредованного распада (NMD) в ограничении количества неправильно сплайсированных интронов у эукариот. Многие интроны у эукариот содержат стоп-кодоны, которые запускают путь NMD в случае неправильного сплайсинга.

56. Pál C, Papp B, Lercher M. Комплексный взгляд на эволюцию белка. Природа Обзоры Генетика. 2006; 7: 337–348. [PubMed] [Академия Google]

57. Rocha EPC, Danchin A. Анализ детерминант скорости замещения аминокислот в бактериальных белках. Мол. биол. Эвол. 2004; 21: 108–116. [PubMed] [Google Scholar]

58. Agrafioti I, et al. Сравнительный анализ сетей взаимодействия белков Saccharomyces cerevisiae и Caenorhabditis elegans . БМС Эвол. биол. 2005; 5:23. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59. Вольф Ю.И., Кармель Л., Кунин Е.В. Объединение показателей функции генов и эволюции. проц. Р. Соц. Б. 2006; 273:1507–1515. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60. Драммонд Д.А., Равал А., Уилке К.О. В скорости эволюции дрожжевого белка доминирует одна детерминанта. Мол. биол. Эвол. 2006; 23: 327–337. [PubMed] [Google Scholar]

61. Xia Y, Franzosa EA, Gerstein MB. Комплексная оценка геномных коррелятов скорости эволюции белка. Комп. PLoS. биол. 2009;5:e1000413. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

62. Bloom JD, Drummond DA, Arnold FH, Wilke CO. Структурные детерминанты скорости эволюции белка в дрожжах. Мол. биол. Эвол. 2006; 23:1751–1761. [PubMed] [Академия Google]

63. Хартлинг Дж., Ким Дж. Устойчивость к мутациям и геометрическая форма в белковых структурах. Дж. Эксп. Зоология Б: мол. Девел. Эвол. 2007; 310Б: 216–226. [PubMed] [Google Scholar]

64. Choi SC, Hobolth A, Robinson DM, Kishino H, Thorne JL. Количественная оценка влияния третичной структуры белка на молекулярную эволюцию. Мол. биол. Эвол. 2007; 24:1769–1782. [PubMed] [Google Scholar]

65. Zhou T, Drummond DA, Wilke CO. Плотность контактов влияет на скорость эволюции белков от бактерий к животным. Дж. Мол. Эвол. 2008;66:395–404. [PubMed] [Google Scholar]

66. Вольф М.Ю., Вольф Ю.И., Кунин Е.В. Сопоставимые вклады структурно-функциональных ограничений и уровня экспрессии в скорость эволюции белковых последовательностей. Биология Директ. 2008; 3:40. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67. Farabaugh PJ. Программируемый трансляционный сдвиг рамки. Анна. Преподобный Генетика. 1996; 30: 507–528. [PubMed] [Google Scholar]

68. Блинкова А.Л., Уокер Дж.Р. Запрограммированный сдвиг рамки считывания рибосом генерирует Escherichia coli Гамма-субъединица ДНК-полимеразы III из рамки считывания тау-субъединицы. Нуклеиновые Кислоты Res. 1990; 18: 1725–1729. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

69. Matsufuji S, et al. Ауторегуляторный сдвиг рамки считывания при расшифровке антизима орнитиндекарбоксилазы млекопитающих. Клетка. 1995; 80: 51–60. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

70. Иванов И.П., Мацуфудзи С., Мураками Ю., Гестеланд Р.Ф., Аткин Дж.Ф. Сохранение регуляции полиаминов путем сдвига рамки считывания трансляции от дрожжей к млекопитающим. Журнал ЭМБО. 2000;19: 1907–1917. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

71. Pleiss JA, Whitworth GB, Bergkessel M, Guthrie C. Быстрые, специфичные для транскрипта изменения в сплайсинге в ответ на стресс окружающей среды. Мол. Клетка. 2007; 27: 928–937. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

72. Engelberg-Kulka H, Dekel L, Israel-Reches M, Belfort M. Требование бессмысленного подавления для развития нескольких фагов. Мол. Генерал Жене. 1979; 170: 155–159. [PubMed] [Академия Google]

73. Donnelly MLL, et al. Анализ механизма «расщепления» полипротеина афтовируса 2A/2B указывает не на протеолитическую реакцию, а на новый трансляционный эффект: предполагаемый рибосомный «скип» Journal of General Virology. 2001; 82: 1013–1025. [PubMed] [Google Scholar]

74. Funston GM, Kallioinen SE, de Felipe P, Ryan MD, Iggo RD. Экспрессия гетерологичных генов в онколитических аденовирусах с использованием последовательностей пикорнавируса 2А, запускающих пропуск рибосом. Журнал общей вирусологии. 2008;89: 389–396. [PubMed] [Google Scholar]

75. Горини Л. Информационное подавление. Анна. Преподобный Генетика. 1970; 4: 107–134. [PubMed] [Google Scholar]

76. Welch EM, et al. PTC124 нацелен на генетические нарушения, вызванные бессмысленными мутациями. Природа. 2007; 447:87–91. [PubMed] [Google Scholar]

77. Бьяре У., Горини Л. Лекарственная зависимость, обращенная вспять рибосомной неоднозначной мутацией, ram , in Escherichia coli . Дж. Мол. биол. 1971; 57: 423–435. [PubMed] [Академия Google]

78. Бьоркман Дж., Самуэльссон П., Андерссон Д., Хьюз Д. Новые рибосомные мутации, влияющие на точность трансляции, устойчивость к антибиотикам и вирулентность Salmonella typhimurium . Молекулярная микробиология. 1999; 31: 53–58. [PubMed] [Google Scholar]

79. Мазел Дж. Загадочные генетические вариации обогащены для потенциальных адаптаций. Генетика. 2006; 172:1985–1991. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

80. Whitehead DJ, Wilke CO, Vernazobres D, Bornberg-Bauer E. Упреждающий эффект фенотипических мутаций. Биология Директ. 2008;3:18. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

81. Викнер Р.Б., Мэйсон Д.К., Эдскес Х.К. [ PSI ] и [ URE3 ] в качестве прионов дрожжей. Дрожжи. 1995; 11: 1671–1685. [PubMed] [Google Scholar]

82. Чернофф Ю.О., Ньюнам Г.П., Кумар Дж., Аллен К., Цинк А.Д. Доказательства белкового мутатора у дрожжей: роль родственного Hsp70 шаперона Ssb в формировании, стабильности и токсичности приона [ PSI ]. Мол. Клетка. биол. 1999;19:8103–8112. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

83. True HL, Линдквист SL. Дрожжевой прион обеспечивает механизм генетической изменчивости и фенотипического разнообразия. Природа. 2000;407:477–483. [PubMed] [Академия Google] Влиятельная статья, демонстрирующая, что дрожжевой прион [ PSI ⁺] может выявить скрытую генетическую изменчивость и создать новые наследуемые фенотипы.

84. True HL, Berlin I, Lindquist SL. Эпигенетическая регуляция трансляции выявляет скрытые генетические вариации, производящие сложные признаки. Природа. 2004; 431:184–187. [PubMed] [Google Scholar]

85. Jensen MA, True HL, Chernoff YO, Lindquist S. Молекулярная популяционная генетика и эволюция прионоподобного белка в Saccharomyces cerevisiae . Генетика. 2001;159: 527–535. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

86. King OD, Masel J. Эволюция адаптации хеджирования ставок к редким сценариям. Теор. Народ. биол. 2007; 72: 560–575. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

87. Griswold CK, Masel J. Сложные адаптации могут управлять эволюцией конденсатора [ PSI ⁺ ], даже при реалистичных показателях пола дрожжей. Генетика PLoS. 2009;5:e1000517. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

88. Кэрнс Дж., Овербо Дж., Миллер С. Происхождение мутантов. Природа. 1988;335:142–145. [PubMed] [Google Scholar]

89. Андерссон Д.И., Слехта Э.С., Рот Дж.Р. Доказательства того, что амплификация генов лежит в основе адаптивной мутабельности бактериального оперона lac . Наука. 1998; 282:1133–1135. [PubMed] [Google Scholar]

90. de Godoy LMF, et al. Комплексная количественная оценка протеома гаплоидных и диплоидных дрожжей на основе масс-спектрометрии. Природа. 2008; 455:1251–1254. [PubMed] [Google Scholar]

91. Edelmann P, Gallant J. Неправильный перевод в Кишечная палочка . Клетка. 1977; 10: 131–137. [PubMed] [Google Scholar]

92. Паркер Дж., Фризен Дж. Д. Чтение кодона «два из трех», приводящее к неправильной трансляции in vivo. Мол. Генерал Жене. 1980; 177: 439–445. [PubMed] [Google Scholar]

93. Эллис Н., Галлант Дж. Оценка глобальной частоты ошибок при переводе. Мол Ген Генетика. 1982; 188: 169–172. [PubMed] [Google Scholar]

94. Toth MJ, Murgola EJ, Schimmel P. Доказательства уникального несоответствия кодон-антикодон первой позиции in vivo. Дж. Мол. биол. 1988;201:451–454. [PubMed] [Google Scholar]

95. Киреева М.Л., и соавт. Временная инверсия закрытия активного сайта РНК-полимеразы II контролирует точность элонгации транскрипции. Мол. Клетка. 2008; 30: 557–566. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

96. Fox-Walsh KL, Hertel KJ. Спаривание сайтов сплайсинга — это процесс с высокой точностью. проц. Натл. акад. науч. США. 2009; 106: 1766–1771. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

97. Давитер Т., Громадский К.