Состав и строение белков

Состав и строение белков

Пункты можно выделять цифрами

• Белки — это сложные органические вещества клетки, которые представляют собой гигантские полимерные молекулы, состоящие из мономеров – аминокислот.

• Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в составе которых две группы: аминогруппа, придающая им основные свойства и карбоксильная группа, придающая им кислотные свойства.

Пункты можно выделять цифрами

Белки состоят из аминокислот.

20 аминокислот входит в состав белков.

Полипептид

Пептидная связь

Мономеры – аминокислоты.

Пункты можно выделять цифрами

Аминокислоты

• заменимые аминокислоты – синтезируемые в организме;
• незаменимые аминокислоты —не синтезируются в организме .

Белки

полноценные неполноценные

Белки

протеины (простые белки) протеиды (сложные белки)

В составе углеводы, жиры,нуклеиновые кислоты идр.

Только аминокислоты в составе

Структуры белковых молекул

Первичная структура (определяет конечные форму, структуру и функции белка)

Н

O

Н

Н

O

Н

Н

O

Н

Н

O

Н

N

C

C

C

C

C

C

C

C

N

N

N

R 3

R 4

R 1

R 2

Последовательность расположения аминокислотных остатков

Пункты можно выделять цифрами

7

Вторичная структура-

Спираль, водородные связи между пептидными группами

C –

– O

N –

– Радикал

H –

α-спираль

β-слой

Пункты можно выделять цифрами

8

Третичная структура

Взаимодействие радикалов, которые содержат серу.

Конфигурация – глобула или шарик.

Пункты можно выделять цифрами

8

Четвертичная структура

Соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс

Пункты можно выделять цифрами

8

Структуры белковых молекул

I

II

III

IV

Пункты можно выделять цифрами

8

Денатурация

Процесс нарушения природной структуры белка без разрушения первичной структуры.

t 1

t

≠

p 1

p

≠

Пункты можно выделять цифрами

8

Ренатурация

Процесс восстановления белка

Пункты можно выделять цифрами

8

Функции белков

Функции белков

Характеристика функций белков

Структурная или строительная

Образуют все клеточные мембраны и органоиды клетки

Ферментативная, или каталитичеcкая

Ускоряют химические реакции, протекающие в клетке.

Гормональная, или регуляторная

Регуляция обмена веществ внутри клеток и обмена в разных клетках целого организма

Транспортная

Присоединение хим элементов или БАВ и перенос их к тканям и органам

Двигательная

Сократительные белки, которые участвуют во всех видах движения

защитная

Образование антител, которые связываются с антигеном.

Энергетическая

Источник энергии

«Белки: их строение и свойства»

Эпиграф урока

«Жизнь есть способ существования белковых тел»

Ф.Энгельс

1.Белки (полипептиды)

2.Функции белков

3. Физические свойства белков

4.Классификация белков

5.Строение белков

6. Химические свойства белков

7.Превращение белков в организме

Происхождение слова белки.

Белки (протеины) «Protos» — первый

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов (α-аминокислоты).

Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

1. Пластическая

Строительный материал клетки

2. Транспортная

Коллаген, мембранные белки

Переносят различные вещества

3. Защитная

Гемоглобин

Обезвреживают чужеродные вещества

4. Энергетическая

5. Каталитическая

Снабжают организм энергией

γ- глобулин сыворотки крови

При расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж энергии

Ускоряют протекание химических реакций в организме

6. Сократительная

Все ферменты по своей химической природе являются белками. Например, рибонуклеаза

Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы

7. Регуляторная

Миозин (белок мышц)

Регулируют обменные процессы

Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы)

3. Физические свойства белков

Работа с учебником

Внимательно прочитайте текст учебника, рассмотрите рисунки. Перечертите в тетрадь и заполните таблицу:

Структура белковой молекулы

Характеристика структуры

Первичная

 

Тип связи, определяющий структуру

Вторичная

Графическое изображение

 

 

Третичная

 

 

 

 

 

 

Химические свойства белков

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать в реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

Химические свойства белков

а) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца):

белок + HNO 3 (конц.) → жёлтое окрашивание

б) биуретовая реакция (на пептидные связи):

белок + CuSO 4 (насыщ.) + NaOH (конц.) → ярко-фиолетовое окрашивание

в) цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу):

белок + NaOH + Pb ( CH 3 COO ) 2 → чёрное окрашивание

Прием «Микрофон»

Вопросы:

 В чем причина несовместимости тканей при пересадке органов от одного организма к другому?

 Научное название белков.

 Из чего построены молекулы белков?

 Сколько структур белка существует?

 Структура белка, свернутая в спираль?

 Как называется четвертичная структура белка?

 Как называется связь — NH – CO — ?

 Разрушение структуры белка.

 Реакции, определяющие наличие белка?

 Пищевые продукты с большим содержанием белка.

 Самая неустойчивая структура белка?

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных водородными связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов.

Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание. Данная реакция называется ксантопротеиновой реакцией. Вторичная структура белков – это чередование аминокислотных остатков в линейной структуре. Денатурация – процесс изменения цвета белковой молекулы. Содержание белка в яйце меньше , чем в молоке и молочных продуктах. При варке яиц белок не меняет свой цвет.

1.На учебном занятии я работал 2.Своей работой на занятии я 3.Учебное занятие для меня показался 4.За учебное занятие я

5.Мое настроение 6.Материал занятия мне был

активно / пассивно доволен / не доволен коротким / длинным не устал / устал стало лучше / стало хуже понятен / не понятен полезен / бесполезен интересен / скучен

Белок | Определение, структура и классификация

пептид

Просмотреть все средства массовой информации

Ключевые люди:

Джон Б. Фенн Тасуку Хондзё Джордж П. Смит Уильям Г. Кэлин-младший Ричард Хендерсон

Похожие темы:

фермент интерферон транскрипционный фактор прион фосфорилирование белка

Выдающиеся лауреаты:

Родни Роберт Портер

Просмотреть весь связанный контент →

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок представляет собой встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями.

Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для последующего использования у животных. Когда животное потребляет избыточное количество белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для получения энергии или создания запасов энергии. Если животное не потребляет достаточного количества белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной активности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

белки

Посмотреть все видео к этой статье

белок , очень сложное вещество, присутствующее во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и принимают непосредственное участие в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йонсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, происходящее от греческого proteios , что означает «занимающий первое место». Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных друг с другом в длинные цепи, подобно тому, как бусины расположены на нитке. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка исходя из его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно объяснить свойствами аминокислот, входящих в состав белков.

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, которые обеспечивают азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ в воздухе в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений невелико, животным, таким как жвачные (например, коровы), требуется очень большое количество растительного материала, который питается только растительным материалом для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах. Нежвачные животные, включая человека, получают белки в основном из животных и их продуктов, например, мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой пищи, богатой белком (9).0055 см. питание человека).

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови. Мышцы, например, содержат около 30 процентов белка, печень — от 20 до 30 процентов, а эритроциты — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных значительно меньше количества белка; белковые молекулы образуются в клетках путем ступенчатого выравнивания аминокислот и высвобождаются в жидкости организма только после завершения синтеза.

Викторина «Британника»

Викторина «Медицинские термины и пионеры»

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые наиболее важные белки, такие как ферменты и гормоны, встречаются в очень малых количествах. Важность белков связана главным образом с их функцией. Все ферменты, идентифицированные до сих пор, являются белками. Ферменты, являющиеся катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать необходимые для жизни химические вещества — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, превращать их в другие вещества и разлагать их. Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регулирующими функциями. У всех позвоночных дыхательный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

Структура белка: подробности

Структура белка: подробности

Реклама

1 из 25

Верхний вырезанный слайд

Скачать для чтения в автономном режиме

Технология

Реклама

Реклама

Белковая структура: детали

1. Автор, ДАМАРИС БЕННИ ДЭНИЭЛЬ
2. • Белки являются важным классом биологические макромолекулы которые являются полимерами амино кислоты. • Биохимики отличили несколько уровней структурного организация белков. Они являются: – Первичная структура – Вторичная структура – Третичная структура – Четвертичная структура ВВЕДЕНИЕ
3. ПЕРВИЧНАЯ КОНСТРУКЦИЯ • Первичная структура белка относится к последовательности амино кислот, присутствующих в полипептидной цепи. • Аминокислоты ковалентно связаны пептидными связями. • Каждая составляющая аминокислота в полипептиде называется «остатком» или «фрагмент» • По соглашению, структура белка начинается с амино- концевой (N) конец и заканчивается карбоксиконцевым (С) концом.
4. ВАЖНОСТЬ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ • Чтобы предсказать 20 и 30 структур на основе гомологии последовательностей с родственные белки. (Прогноз структуры) • Многие генетические заболевания возникают в результате аномальных аминокислотных последовательностей. • Понимать молекулярный механизм действия белков. • Проследить эволюционные пути. • Анализ конечной группы – деградация по Эдману. • Метод секвенирования генов. МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ АМИНОКИСЛОТ
5. ВТОРИЧНАЯ КОНСТРУКЦИЯ • Локализованное расположение соседних аминокислот, образующихся в виде полипептида цепные складки. • Это состоит из • Лайнус Полинг предложил некоторые существенные свойства пептидных единиц и полипептидный остов. Они есть: – Амидная группа жесткая и плоская в результате резонанса. Итак, вращение относительно связи C-N невозможно. – Вращение может происходить только вокруг связей N-Cα и Cα – C. – Транс-конфигурация более стабильна, чем цис, для групп R в Cα • Исходя из этих выводов, Полинг постулировал наличие 2 упорядоченных структур α-спирали и β-лист α-спираль β-складчатый лист β-изгибы Неповторяющиеся структуры Супервторичные структуры
6. ПОЛИПЕПТИД ЦЕПНЫЕ КОНФОРМАЦИИ • Единственные достаточно свободные движения представляют собой вращения вокруг связи C α-N (измеряется как ϕ ) и связь C α-C (измеряется как Ѱ). • Конформация позвоночника поэтому может быть описана торсионные углы (также называемые двугранными углы или углы поворота)
7. Анимация, показывающая вращение на угол Phi при Psi = 0.
8. Анимации, показывающие вращение на угол Psi при Phi = 0.
9. • Белые области: стерически запрещены для всех аминокислот кроме глицина. • Красные регионы: разрешенные регионы. а именно a-спираль и b-лист конформации. • Желтые области: внешняя граница Сюжет Рамачандрана (также известный как диаграмма Рамачандрана или график [φ,ψ]), первоначально разработанный в 1963 Г. Н. Рамачандрана. УЧАСТОК РАМАЧАНДРАН
10. • Спиральная конструкция • Плотно упакованный спиральный полипептид ядро позвоночника. • Боковая цепь вытянута наружу • Стабилизирован Н-связью ч/б карбонильный кислород и амид водород. • Аминокислот на оборот – 3,6 • Шаг 5,4 А • Сегменты альфа-спирали обнаружены в многие глобулярные белки, такие как миоглобины, тропонин-С и др. АЛЬФА-ХЕЛИКС Н-склеивание
11. • Образуются, когда 2 или более полипептидов выстроиться рядышком. • Индивидуальный полипептид — β-цепь • Каждая β-нить полностью вытянута. • Они стабилизированы водородной связью b/w N-H и карбонильные группы соседних цепей. БЕТА СКЛАДИРОВАННЫЙ ЛИСТ 2 типа Параллельный антипараллельный Н С Н НЗ С С
12. ВТОРИЧНАЯ КОНСТРУКЦИЯ
13. ПРИМЕРЫ Тройная спираль коллагена. Бета-лист из шелкового фиброина.
14. БЕТА ИЗГИБЫ • Позволяет изменить направление пептидную цепь, чтобы получить складчатую структуру. • Он придает белку глобулярность, а не линейность. • Н-связь стабилизирует бета-изгиб состав. • Пролин и глицин часто встречается в бета-ходах. • Бета-повороты часто способствуют формированию антипараллельных бета-листов. • Встречаются на белковых поверхностях. • Задействовать четыре последовательных аминокислотных остатки
15. НЕПОВТОРЯЮЩИЕСЯ КОНСТРУКЦИИ • Значительная часть шаровидных структура белка может быть неправильной или уникальный. • Они включают катушки и петли. • Сегменты полипептидных цепей чьи последовательные остатки не имеют близкие значения ϕ и Ѱ. называются катушками. • Почти все белки с более чем 60 остатков содержат один или несколько петли от 6 до 16 остатков, называемые Ω петли. Заполняющая пространство модель петли Ω
16. СУПЕР ВТОРИЧНЫЕ КОНСТРУКЦИИ (МОТИВЫ) Бета-бочка β-меандровый мотив мотив бета-альфа-бета греческий ключевой мотив Определенные группы вторичных структурных элементов называются мотивами.
17. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА • Третичная структура – ​​это трех- размерная конформация полипептид. • Общие черты белка третичная структура многое говорит о биологические функции белков и их эволюционное происхождение. • Функция белка зависит от его третичная структура. Если это нарушено, он теряет свою активность.
18. ДОМЕНЫ • Полипептидные цепи, обычно содержащие более 200 остатков. складываться в два или более шаровидных кластера, известных как домены. • Фундаментальная функциональная и трехмерная структура белки. • Домены часто имеют определенную функцию, такую ​​как привязка небольшая молекула. • Многие домены являются структурно независимыми единицами, имеющими Характеристики малых глобулярных белков. Двухдоменный белок глицеральдегид- 3-фосфатдегидрогеназа. НАД+
19. ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ 30 СОСТАВ • Эта окончательная форма определяется различными связывающие взаимодействия между «боковыми цепями» на аминокислоты. • Водородные связи • Ионные связи • Дисульфидные мостики • Гидрофобные взаимодействия:
20. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
21. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТРЕТИЧНЫХ СОСТАВ • Известные белковые структуры были обнаружены благодаря: • Рентгенокристаллографические исследования • Исследования ядерного магнитного резонанса • Атомные координаты большинства этих структур хранится в базе данных, известной как Protein Data Bank (ПДБ). • Он позволяет определить третичные структуры различных белков. проанализированы и сравнены.
22. • Биологическая функция некоторых молекул определяется несколькими полипептидные цепи – мультимерные белки. • Расположение полипептидной субъединицы называется четвертичной структурой. • Субъединицы удерживаются вместе не ковалентные взаимодействия. • Например: гемоглобин имеет субъединицу состав а2б2 ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА Четвертичная структура гемоглобина.
23. ПОСЛЕДНИЕ РАЗРАБОТКИ • Группа ученых из Научно-исследовательского института Скриппса и Национальные институты здравоохранения (NIH) обнаружили структура белка – динамин, который отщипывает крошечные мешочки из наружных мембран клетки. • Ученые Института структурной и молекулярной биологии раскрыли структуру сложного белка под названием FimD который действует как сборочная платформа для пилей цистита бактерии. • Исследователи из Института Уолтера и Элизы Холл обнаружил структурный сюрприз в типе белка Bcl-w, который способствует выживанию клеток, поднимая интересные вопросы о как белки функционируют, чтобы влиять на запрограммированную гибель клеток.
24. ЗАКЛЮЧЕНИЕ • Белки представляют собой необычайно сложные молекулы. Из всех молекулы, встречающиеся в живых организмах, белки имеют самые разнообразные функции. • Таким образом, базовое понимание структуры белков необходимо понять его роль в организме. • Дальнейшие исследования позволят лучше понять структуру нескольких других белков в наступающем году.